α-突触核蛋白是一种易溶的小分子蛋白质，没有内在结构，大量存在于大脑中，主要存在于神经元的突触前末端。它参与突触小泡释放信号物质的过程，其中包括对运动很重要的多巴胺。 在正常生理条件下，天然折叠的α-突触核蛋白是可溶的，并且能够结合多种细胞膜，并呈现α-螺旋构象。在病理生理条件下或在高浓度下，未折叠的单体会发生构象变化，形成β片状结构，该结构可以自结合形成小的寡聚物（例如二聚体）、高分子量不溶性原纤维和由环状胞质寡聚物组成的跨膜孔状结构。α-突触核蛋白已被证明可以聚合成各种寡聚体和纤维形式，可溶的、错误折叠的 α-突触核蛋白聚集体具有神经毒性，并且可以以朊病毒样方式传播疾病。“突触核蛋白病”是一类神经退行性疾病，包括帕金森病 (PD)、路易体痴呆 (DLB)、弥漫性路易体病 (DLBD) 和多系统萎缩 (MSA)，这些疾病都是由错误折叠的 α-突触核蛋白引起的。事实上，α-突触核蛋白聚集是帕金森病的标志，不同形式的蛋白质可用于开发重现这种疾病病理特征的疾病模型。

　　单体

　　α-突触核蛋白单体可以聚集但是没有展现出神经毒性。

　　寡聚体

　　α-突触核蛋白寡聚体越来越多地被认为是突触核蛋白病中的最具毒性的物质。动态学稳定的α-突触核蛋白寡聚体是在不添加任何诱导剂或抑制剂的情况下生产的，对多巴胺能神经元具有毒性，并可诱导α-突触核蛋白Ser129的磷酸化（与帕金森病相关的病理学特征）。

　　前体原纤维 (PFFs) 

　　α-突触核蛋白前体原纤维 (PFFs) 可以聚集α-突触核蛋白活性单体形成新的原纤维, 并且可以用于诱导内源性α-突触核蛋白的磷酸化和神经元中路易体的形成，以及体外寡聚化研究。

　　天德生物很荣幸能给科研学者们提供α-突触核蛋白的单体蛋白以及相关抗体用于研究包括阿尔兹海默症在内的神经衰退疾病。

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